Uniwersyteckie Czasopisma NaukoweBadania fibrylizacji, stabilności i aktywności przeciwdrobnoustrojowej nowych samoorganizujących się peptydów przeciwdrobnoustrojowych zawierających krótkie sekwencje fibrylogenne
DOI:
https://doi.org/10.26881/prog.2023.12.02Słowa kluczowe:
fibryle peptydowe, peptydy samoorganizujące się, biomateriały, peptydy przeciwdrobnoustrojoweAbstrakt
Poszukiwanie skutecznych substancji przeciwdrobnoustrojowych to bardzo ważny i aktualny temat, jednocześnie stanowiący ogromne wyzwanie dla naukowców. Związane jest to przede wszystkim z lekoopornością bakterii na antybiotyki i brakiem skutecznych terapii w walce z nimi. Jedną z możliwości jest wykorzystanie peptydów o działaniu przeciwdrobnoustrojowym (AMP). Swoją skuteczność zawdzięczają oddziaływaniu peptydów z błoną komórkową, jednak ograniczeniem w ich zastosowaniu jest relatywnie niska stabilność. Wśród metod, które prowadzą do zwiększenia trwałości tych związków, jest połączenie peptydów z nośnikami. Przykładem takiego nośnika mogą być fibryle peptydowe, czyli wysoce uporządkowane struktury o tendencji do samogrupowania. Wykorzystanie fibryli zapewnia jednorodność i stabilność związków, a także daje ogromne możliwości łatwego funkcjonalizowania bionośników. W naszych badaniach wykorzystaliśmy sekwencje fibrylogenne, tworzące motyw zamka sterycznego, i połączyliśmy je z fragmentem ludzkiej katelicydyny (LL-37) – efektem tego było opracowanie nowych samoorganizujących się peptydów przeciwdrobnoustrojowych. Wszystkie zaprojektowane związki zostały przez nas zsyntezowane, a następnie przebadane pod kątem sprawdzenia ich tendencji do tworzenia fibryli, wykorzystania ich jako nośniki, jak również sprawdzenia ich aktywności przeciwdrobnoustrojowej. Przeprowadzone badania pozwoliły nam określić potencjał sekwencji fibrylogennych jako nośników, a także ich wpływ na aktywność przeciwdrobnoustrojową.
Downloads
Bibliografia
Bolhassani A., 2011, Potential efficacy of cell-penetrating peptides for nucleic acid and drug delivery in cancer, „Biochimica et Biophysica Acta – Reviews on Cancer”, Vol. 1816.
Brogden K.A., 2005, Antimicrobial peptides: Pore formers or metabolic inhibitors in bacteria?, „Nature Reviews Microbiology”, Vol. 3.
Cao J., Zhang Y., Shan Y., Wang J., Liu F., Liu H., Xing G., Lei J., Zhou J., 2017, A pH-dependent Antibacterial Peptide Release Nano-system Blocks Tumor Growth in vivo without Toxicity, „Scientific Reports”, Vol. 7.
Carratalá J.V., Serna N., Villaverde A., Vazquez E., Ferrer-Miralles N., 2020, Nanostructured antimicrobial peptides: The last push towards clinics, „Biotechnology Advances”, Vol. 44.
Chaberska A., Rosiak P., Kamiński Z.J., Kolesińska B., 2017, Rusztowania scaffolds stosowane w medycynie Regenaracyjnej, „Wiadomości Chemiczne”, Vol. 71.
Chen S.P., Chen E.H-L., Yang S.Y., Kuo P.S., Yang T.C., Hsieh M.Y., Lee K.T., Lin C.H., 2021, A Systematic Study of the Stability, Safety, and Efficacy of the de novo Designed Antimicrobial Peptide PepD2 and Its Modified Derivatives Against Acinetobacter baumannii, „Frontiers in Microbiology”, Vol. 12.
Chen W., Yang S., Li S., Lang J.C., Mao C., Kroll P., Tang L., Dong H., 2019, Self-Assembled Peptide Nanofibers Display Natural Antimicrobial Peptides to Selectively Kill Bacteria without Compromising Cytocompatibility, „ACS Applied Materials and Interfaces”, Vol. 11.
Dürr U.H.N., Sudheendra U., Ramamoorthy A., 2006, LL-37, the only human member of the cathelicidin family of antimicrobial peptides, „Biochimica et Biophysica Acta – Biomembranes”, Vol. 1758.
Fjell C.D. Hiss J., Hancook R., Schneider G., 2012, Designing antimicrobial peptides: form follows function, „Nature Reviews Drug Discovery”, Vol. 11.
Goldschmidt L., Teng P., Riek R., Eisenberg D., 2010, Identifying the amylome, proteins capable of forming amyloid like fibrils, „PNAS USA”, Vol. 107.
Gonçalves S., Silva P., Felicio M., de Medeiros L., Kurtenbach E., Santos N., 2017, Psd1 effects on Candida albicans planktonic cells and biofilms, „Frontiers in Cellular and Infection Microbiology”, Vol. 7.
Hancock R.E.W. i Chapple D.S., 1999, Peptide Antibiotics, „Antimicrobial Agents and Chemotherapy”, Vol. 43 (6).
Henc I., Bryl E., 2013, Chemokiny jako ważne mediatory stanu zapalnego, „Forum Medycyny Rodzinnej”, Vol. 7.
Hosseinkhani H., Hong P.D., Yu D.-S., 2013, Self-Assembled Proteins and Peptides for Regenerative Medicine, „Chemical Reviews”, Vol. 113.
Huang Y., Wiradharma N., Xu K., Ji Z., Bi S., Li L., Yang Y.Y., Fan W., 2012, Cationic amphiphilic alpha-helical peptides for the treatment of carbapenem-resistant Acinetobacter baumannii infection, „Biomaterials”, Vol. 33.
Huang Y., Huang J., Chen Y., 2010, Alpha-helical cationic antimicrobial peptides: Relationships of structure and function, „Protein and Cell”, Vol. 1.
Iłowska E., Barciszewski J., Jaskólski M., Moliński A., Kozak M., Szymańska A., 2022, Identification of a Steric Zipper Motif in the Amyloidogenic Core of Human Cystatin C and Its Use for the Design of Self-Assembling Peptides, „International Journal of Molecular Sciences”, Vol. 23.
Kumada Y., Zhang S., 2010, Significant type I and type III collagen production from human periodontal ligament fibroblasts in 3d peptide scaffolds without extra growth factors, „PLOS ONE”, Vol. 5.
Lee S., Trinh T.H.T., Yoo M., Shin J., Lee H., Kim J., Hwang E., Lim Y.B., Ryou C., 2019, Self-assembling peptides and their application in the treatment of diseases, „International Journal of Molecular Sciences”, Vol. 20.
Mahlapuu M., Hakansson J., Ringstad L., Bjorn C., 2016, Antimicrobial Peptides: An Emerging Category of Therapeutic Agents, „Frontiers in Cellular and Infection Microbiology”, Vol. 6.
Maji S.K., Schubert D., Rivier C., Lee S., Rivier J., Riek R., 2008, Amyloid as a depot for the formulation of long-acting drugs, „PLOS Biology”, Vol. 6.
Makowska M., Prahl A., Małuch I., 2019, Charakterystyka peptydów przeciwdrobnoustrojowych oraz wpływ modyfikacji chemicznych na modulowanie ich aktywności biologicznej, „Postępy Biochemii”, Vol. 65.
Magana M., Pushpanathan M., Santos A.L., Leanse L., Fernandez M., Ioannidis A., Giulianotti M.A., Apidianakis Y., Bradfute S., Ferguson A.L., Cherkasov A., Seleem M.N., Pinilla C., Fuente-Nunez C., Lazaridis T., Dai T., Houghten R.A., Hancock R.W., Tegos G.P., 2020, The value of antimicrobial peptides in the age of resistance, „The Lancet Infectious Diseases”, Vol. 20.
Mankar S., Anoop A., Sen S., Maji S. , 2011, Nanomaterials: amyloids reflect their brighter side, „Nano Reviews”, Vol. 2.
Marini D.M., Hwang W., Lauffenburger D.A., Zhang S., Kamm R.D., 2002, Left-Handed Helical Ribbon Intermediates in the Self-Assembly of a ß-Sheet Peptide, „Nano Letters”, Vol. 2.
Nelson R., Sawaya M.R., Balbirnie M., Madsen A., Riekel C., Grothe R., Eisenberg D., 2005, Structure of the cross-β spine of amyloid-like fibrils, „Nature”, Vol. 435.
O’Neill J., 2016, Tackling drug – resistant infections globally: final report and recommendations, „Reviev on Antimicrobial Resistance”, May.
Perez M., Santa-María I., Tortosa E., Cuadros R., Valle M.D., Hernández F., Moreno F.J., Avila J., 2007, The role of the VQIVYK peptide in tau protein phosphorylation, „Journal of Neurochemistry’, Vol. 103.
Pranantyo D., Liu P., Zhong W., Kang E.T., Chan-Park M.B., 2019, Antimicrobial Peptide-Reduced Gold Nanoclusters with Charge Reversal Moieties for Bacterial Targeting and Imaging, „Biomacromolecules”, Vol. 20.
Rajagopal K., Schneider J.P., 2004, Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications, „Current Opinion in Structural Biology”, Vol. 14.
Sawicka J., Iłowska E., Deptuła M., Sosnowski P., Sass P., Czerwiec K., Chmielewska K., Szymańska A., Pietralik-Molińska Z., Kozak M., Sachadyn P., Pikuła M., Rodzewicz-Motowidło S., 2021, Functionalized peptide fibrils as a scaffold for active substances in wound healing, „International Journal of Molecular Sciences”, Vol. 22.
Singh A., Bhattacharya R., Shakeel A., Sharma A.K., Jeevanandham S., Kumar A., Chattopadhyay OS., Bohidar H.B., Ghosh S., Chakrabarti S., Rajput S.K., Mukherjee M., 2019, Hydrogel nanotubes with ice helices as exotic nanostructures for diabetic wound healing, „Materials Horizons”, Vol. 6.
Smith J.F., Knowles T., Dobson C., Macphee C., Weland M., 2006, Characterization of the nanoscale properties of individual amyloid fibrils, „PNAS”, Vol. 103 (43).
Wang G., 2008, Structures of human host defense cathelicidin LL-37 and its smallest antimicrobial peptide KR-12 in lipid micelles, „The Journal of Biological Chemistry”, Vol. 283.
Wang G., Narayana J.L., Mishra B., Zhang Y., Wang F., Wang C., Zarena D., Lushnikova T., Wang X., 2019, Design of antimicrobial peptides: Progress made with human cathelicidin LL-37, „Advances in Experimental Medicine and Biology”, Vol. 1117.
Wei G., Su Z., Reynolds N.P., Arosio P., Hamley I.W., Gazitf E., Mezzenga R., 2017, Self-assembling peptide and protein amyloids: From structure to tailored function in nanotechnology, „Chemical Society Reviews”, Vol. 46.
Xue C., Lin T.Y., Chang D.,Guo, Z. 2017, Thioflavin T as an amyloid dye: Fibril quantification, optimal concentration and effect on aggregation, „Royal Society Open Science”, Vol. 4(1).
Yan S.J., Zhan S., 2006, Self-assembling Behavior of Designer Lipid-like Peptides, „Supramolecular Chemistry”, Vol. 18.
Zhang S., 2002, Emerging biological materials through molecular self-assembly, „Biotechnology Advances”, Vol. 20.
